La caractérisation de l’interaction de différentes biomolécules avec les lipides constitue une étape cruciale pour mieux comprendre le comportement et le mode d’action de ces molécules avec la membrane. Nous présentons ici des études biomimétiques d’une protéine musculaire en utilisant des modèles membranaires et des méthodes biophysiques. La dystrophine est une protéine filamenteuse essentielle pour le fonctionnement musculaire. Son absence ou sa modification suite à des mutations sont responsables de myopathies. Dans cette étude, nous avons analysé les propriétés de certaines répétitions homologues à la spectrine du domaine central de la dystrophine. Nous caractérisons les interactions spécifiques de deux sous domaines constitués des répétitions 1 à 3 et 20 à 24 avec les lipides. Nous montrons d’autre part, que l’interaction et l’organisation des répétitions 11 à 15 avec des membranes anioniques et zwitterioniques sont modulées par la courbure membranaire et le packing lipidique. L’analyse de propriétés rhéologiques de surface montre que les répétitions 11 à 15 forment un lien fonctionnelle entre la membrane et les filaments d’actines du cytosquelette. Cette liaison mécanique contribuerait in vivo au rôle d’amortisseur de chocs de la dystrophine au cours des cycles de contractions-relaxations musculaires. Dans une dernière partie de ce travail, nous avons étudié la relation structure-activité d’un de novo peptide antimicrobien, K4. Nous identifions un mécanisme d’action de type detergent-like, conférant l’activité antimicrobienne.