L'emploi des agents antibactériens est un moyen important d'une part dans la lutte contre les infections bactériennes et d'autre part pour conserver les produits alimentaires jusqu'à leur consommation. La perte d'efficacité des antibiotiques par le développement de résistance bactérienne ainsi que la toxicité des conservateurs synthétiques rend nécessaire le développement de nouveaux produits antibactériens naturels. Les protéines et les peptides antibactériens agissant sur les membranes bactériennes paraissent une alternative pour limiter l'instauration de résistances bactériennes. L'ovotransferrine est une protéine du blanc d'œuf ayant des propriétés membranotropes responsable entre autre de son activité antibactérienne. L'objectif de cette thèse est d'étudier les mécanismes membranotropes de l'ovotransferrine vis-à-vis des membranes externe et cytoplasmique d'E. coli en utilisant respectivement des monocouches de LPS (lipopolysaccharides) et de phospholipides comme modèles membranaires expérimentales. L'ovotransferrine possède une capacité d'insertion dans la monocouche de LPS qui dépend de la concentration protéique, de la compacité de la monocouche et de la conformation des molécules de LPS. L'ovotransferrine s'adsorbe faiblement à la monocouche de phospholipides. Ainsi, les monocouches sont perturbées par la désorganisation des lipides. L'analyse comparative de l'ovotransferrine chauffée à sec avec la forme native a montré la conservation des structures secondaire et tertiaire avec une augmentation de l'hydrophobie de surface et probablement de la flexibilité et une affinité plus élevée aux interfaces hydrophiles/hydrophobes (eau/air). L'activité membranaire de l'ovotransferrine est accrue après son chauffage à sec. La capacité d'insertion dans la monocouche de LPS est amplifiée avec une affinité plus importante. Une capacité d'insertion dans la monocouche de phospholipides est générée pour la forme chauffée à sec associée à une adsorption plus élevée. L'ovotransferrine chauffée à sec induit des perturbations plus importantes des monocouches à des concentrations protéiques plus faibles.