Les interactions protéine-protéine sont essentielles dans les processus biologiques. Ces interactions représentent un nombre important de cibles pour le développement de médicaments, mais il est difficile de les inhiber par de petites molécules à cause de leur interface plate et étendue. Il serait donc intéressant de rationaliser la sélection des cibles thérapeutiques en se basant sur leur ligandabilité. Pour se faire, nous avons analysé les poches situées au sein des interfaces protéine-protéine d'hétérodimère et nous avons prédits leur ligandabilité. A partir de méthodes de regroupement, nous avons pu mettre en évidence la similarité de poches de familles de protéines différentes, permettant d'envisager la possibilité de repositionnement des médicaments ciblant l'une des 2 protéines. Les prédictions ont pu être réalisées à partir d'un algorithme d'apprentissage profond, ce qui a permis une classification des poches en fonction de leur ligandabilité prédite. De plus ce protocole a permis la prédiction et la visualisation des zones de poches les plus « ligandables ». Ce travail pourrait être utilisé pour guider la construction de molécules pour cibler les zones les plus « ligandables » des poches.