La chromatine, composée d’ADN et de protéines histones, possède une structure multi-échelle complexe et dynamique participant notamment à la régulation de la transcription. Son état de compaction peut être régulé par des modifications épigénétiques trouvées sur la queue des histones et sur l’ADN. Les enzymes Ten-eleven translocation (TET) sont responsables de l’oxydation des 5-methylcytosines. Parmi les formes oxydées, l’accumulation de la 5-hydroxyméthylcytosine au sein de régions régulatrices géniques est associée à l’activation de la transcription et à un état ouvert de la chromatine. Outre leur activité catalytique, les protéines TET sont aussi impliquées dans le recrutement de facteurs de remodelage chromatinien. Les protéines TET participent donc à la régulation de la structure chromatinienne via différents mécanismes qui restent cependant à être mieux caractérisés. En analysant l’état de structuration de la chromatine en microscopie confocale et électronique, j’ai pu démontrer qu’indépendamment de l’activité enzymatique de TET1, la surexpression de la région N-terminale de TET1 dans les cellules humaines est responsable d’une réorganisation chromatinienne aboutissant à une démixion entre phase chromatinienne et nucléoplasme. Cette réorganisation est aussi associée à une modification de la dynamique d’échange des histones au niveau du nucléosome. Au niveau fonctionnel, le remodelage chromatinien induit par le domaine N-terminal de TET1 est associé à un enrichissement d’une marque d’histone répressive, H3K27me3 et une diminution globale du niveau transcriptionnel. L’ensemble de ces données suggère que le domaine N-terminal de TET1, pourrait participer à la régulation de la transcription via son rôle dans le remodelage de la structure chromatinienne.