Staphylococcus aureus est un pathogène opportuniste, multi-résistant aux antibiotiques et pouvant causer de sévères infections chez l’Homme. Dans ces travaux de thèse, nous nous sommes intéressés aux toxines SprA1, SprA2, SprG1₃₁ et SprG1₄₄ exprimées par S. aureus. Ces toxines sont de petits peptides cationiques et membranaires capables d’inhiber la croissance de S. aureus en condition de surexpression. Notre but était de mieux comprendre le mécanisme d’action de ces toxines. L’étude des effets de la surexpression de ces peptides sur la membrane a montré que ces trois peptides induisent une dépolarisation de la membrane. Celle-ci est concomitante à la formation de larges pores membranaires pour SprA1, alors que SprA2 forme des pores transitoires et/ou plus petits. SprG1₃₁ et SprG1₄₄ semblent ne pas former de pores, mais induire la formation de mésosomes dans la membrane. Cette étude a été complétée par des analyses des interactions de ces peptides avec des modèles membranaires. Il a ainsi été montré que SprA2 présente une forte sélectivité envers les membranes zwitterioniques et que SprG1₄₄ semble capable d’agréger les érythrocytes. De plus, la présence de SprG1₃₁ et SprG1₄₄ dans les vésicules extracellulaires a été mise en évidence. Ces travaux permettent de mieux comprendre l’action de ces toxines et d’apporter des indices sur leurs fonctions biologiques.