La couche externe des membranes bactériennes et parasitaires présente en majorité des glycoconjugués qui constituent la première barrière contre toutes les interactions néfastes avec l'extérieur de la cellule. Cette couche filtre les molécules pouvant atteindre la bicouche lipidique. L’objectif de cette thèse était d’obtenir une meilleure compréhension des relations existantes entre des peptides antibiotiques et le glycocalix des bactéries et des parasites. Dans le premier chapitre, la structure tridimensionnelle d’un peptide antimicrobien produit par deux souches bactériennes de pseudoalteromonas en présence de micelles de LPS a été déterminée. Dans le second chapitre, la structure de pseudopeptides antimicrobiens de synthèse en interaction avec divers modèles membranaires ont été résolues.Le rôle des charges a été mis en évidence puisque de fortes variations d’affinité ont pu être détectées, par RMN du liquide, grâce à l’utilisation de SUV anioniques et zwitterioniques. Néanmoins la forte similitude des structures tridimensionnelles obtenues sous contraintes de distances RMN avec ces deux types de SUV implique que la sélectivité des peptides, entre cellules eucaryotes et bactéries, serait principalement associée aux interactions électrostatiques sans rôle important pour les interactions hydrophobes. Une structure différente a été obtenue en présence de micelles de LPS. Dans le troisième chapitre, l’étude de l’interaction du parasite L. tarentolae avec plusieurs galactofuranolipides et des pseudopeptides est présentée.