Le présent travail effectué au cours de cette thèse se concentre sur le mécanisme le plus important impliqué dans le contrôle de la qualité de la synthèse des protéines bactériennes, appelé trans-traduction. La trans- traduction est essentielle pour la survie des cellules bactériennes car elle permet le sauvetage des ribosomes bloqués sur l'ARNm non-stop pendant la traduction, permettant leur recyclage avec la dégradation simultanée du messager défectueux et la dégradation de la chaîne polypeptidique naissante non fonctionnelle. Les deux principaux acteurs impliqués dans ce processus sont l'ARN transfert-messager (ARNtm), une molécule d'ARN chimérique capable de jouer à la fois le rôle d'un ARNt et d'un ARNm, et son partenaire la petite protéine basique B (SmpB), qui est essentielle pour la liaison au ribosome, le positionnement correct du codon de reprise et l'expulsion de l'ARNm non-stop du ribosome. Dans a première section de ce manuscrit, nous expliquons l'étude structurale, par cryo-EM, du processus de trans-traduction qui nous a permis de reconstruire quatre structures atomiques à haute résolution du ribosome dans quatre différentes étapes consécutives de ce mécanisme (pré- accommodation, accommodation, translocation et post-translocation). De cette façon, nous avons pu mettre en évidence les interactions moléculaires au niveau atomique qui sont essentielles à l'ensemble du processus et qui sont particulièrement intéressantes car elles peuvent être utilisées comme cibles contre lesquelles de nouvelles molécules à activité antibactérienne peuvent être développées. Dans la deuxième partie du travail, nous avons concentré notre attention sur la caractérisation structurelle d'un troisième composant impliqué dans la trans-traduction, connu sous le nom de RNase R. La RNase R est une ribonucléase essentielle pour la dégradation de l'ARNm non-stop. Il a été observé qu'elle entre en compétition avec l'ARNtm pour le même site de liaison sur le ribosome, et qu'elle est très dynamique lorsqu'elle interagit avec le ribosome lui-même. Pour cette raison, l'étude a été étendue à un système plus complexe dans lequel nous avons cherché à comprendre le rôle exact des trois acteurs (ARNtm, SmpB et RNase R) lors du décrochage de deux ribosomes sur le même ARNm défectueux (disomes). Cette étude est toujours en cours. Dans le dernier chapitre, nous avons décrit une nouvelle conformation particulière pour l'une des protéines les plus importantes du ribosome, connue sous le nom de bS1. Cette protéine est essentielle dans les premières étapes de la traduction. Dans ce cas, l'un de ses six domaines, normalement connu pour être impliqué dans l'interaction avec le ribosome, présente une conformation particulière qui lui permet d'interagir avec la portion Shine-Dalgarno de l'ARNm, stabilisant ainsi sa liaison avec son homologue à l'extrémité 3' de l'ARNr 16S. Cette observation pourrait ouvrir la porte à une meilleure compréhension du mécanisme d'action de cette protéine.