Université de Rennes 1 Interactions et structures dans les solutions hautement concentrées de protéines globulaires : étude du lysosyme et de l'ovalbumine Interactions and structures in highly concentrated solutions of globular proteins : study of lysozyme and ovalbumin Protéinesconcentrationlysozymeovalbuminecompression osmotiqueinteractionsdiffusion des rayons X aux petits anglesréflectivité de neutronssimulations Monte-Carlo Proteinsconcentrationlysozymeovalbuminosmotic compressioninteractionssmall angle X-ray scattering, neutron reflectivityMonte-Carlo simulations LysozymeThèses et écrits académiques OvalbumineThèses et écrits académiques Les phases concentrées de protéines sont au centre de nombreuses études visant à identifier et caractériser les interactions et transitions de phases mises en jeu, en utilisant le large corpus de connaissances acquis sur les phases concentrées de colloïdes. Ces phases concentrées de protéines possèdent en outre une grande importance dans des domaines aussi variés que l’industrie agroalimentaire, l’industrie pharmaceutique et la médecine. L’établissement d’équations d’état présentant la pression osmotique (Π) en fonction de la fraction volumique (Φ) est une méthode efficace de caractérisation des interactions entre les composants d’un système. Nous l’avons appliquée à des solutions de deux protéines globulaires, le lysozyme et l’ovalbumine, en balayant une gamme de fractions volumiques allant d’une phase diluée (Φ < 0,01) à une phase concentrée, solide (Φ > 0,62). Les équations d’état obtenues, couplées à d’autres techniques (SAXS, simulations numériques), ont permis de mettre en évidence un comportement très différent des deux protéines lors de la concentration et ont montré leur complexité en comparaison avec des colloïdes modèles. La mise en relation des équations d’état et du comportement interfacial de ces deux protéines a montré des points de convergence et permis de formuler une nouvelle hypothèse expliquant certaines observations portant sur l’adsorption des protéines à l’interface air-eau. Concentrated phases of proteins are the subject of numerous studies aiming at identifying and characterizing the interactions and phase transitions at play, using the large corpus of knowledge in the field of concentrated colloids. Those concentrated phases of proteins have, in addition, a great importance in various fields, such as food industry, pharmaceutical industry and medicine. The establishment of equations of state relating osmotic pressure (Ð) and volume fraction (Φ) is an efficient way of characterization of the interactions between the components of a system. We applied this method to solutions of two globular proteins, lysozyme and ovalbumin, spanning volume fractions ranging from a dilute phase ( Φ < 0,01) to a concentrated, solid phase ( Φ > 0,62). The equations of state, coupled to other methods (SAXS, numerical simulations), enabled us to show that the two proteins carry a very different behavior when submitted to concentration and that their complexity is beyond that of colloids. Relating equations of state and interfacial behavior of these two proteins also showed points of convergence and enabled us to formulate a new hypothesis which explains some of the results obtained in the study of adsorption of proteins at the air-water interface. Electronic Thesis or DissertationText fr application/pdf1 : 11356 Kohttps://ecm.univ-rennes1.fr/nuxeo/site/esupversions/9c32cc37-f9dd-4744-940f-feaa98e03659 Pasquier Coralie 1987-03-16 FR 187774633 rr.kei1540@gmail.com 2014REN1S172 http://www.theses.fr/2014REN1S172 2014-12-16 Physique Université de Rennes 1thesis.degree.grantor_1 02778715X Doctorat non ouiBeaufilsSylvieintervenant_109508780XPézennecStéphaneintervenant_2129445924 Sciences de la matièreecoleDoctorale_1 139061916 Institut de Physique de RennespartenaireRecherche_1 16177525X Université européenne de BretagnepartenaireRecherche_2 139075119 ddc:530 BeaufilsSylviePézennecStéphaneUniversité de Rennes 1Sciences et technologie, médecine, pharmacie, odontologie, droit, économie, gestion, philosophieSciences de la matièreÉcole doctorale Sciences de la matière (Rennes)Institut de Physique de RennesUniversité européenne de Bretagne ASCII PDF 11628045 restriction 2014-12-16 2014-12-16 restriction 2014-12-16 2015-12-16